导胶有什么作用？
在电泳过程中，如果样品中某些蛋白的分子量较小时，这些蛋白可能会无法通过电极而被“截留”，为了回收这些蛋白并进一步分析，就需要对分离后的溶液进行导胶。 将含有较小分子量蛋白质的分离液通过凝胶，让含有这些小分子的蛋白透过凝胶，而大分子量的蛋白质被阻截，从而得到较为纯化的目标蛋白。
1、选择合适浓度的凝胶 对于分子量较大的蛋白质，通常使用0.6%～0.75%（wt/vol）的凝胶进行分离；对于分子量较小的蛋白质，则需更浓一些的凝胶进行分离。
2、选择合适的pH值 在等电聚焦的过程中，若pH值不合适的话，就会影响蛋白分子的迁移。通常需要根据所研究的蛋白的等电点来确定合适的pH值。例如，要研究一个含有多个带负电氨基酸的蛋白，其最可能的等电点是偏酸的，所以分离的pH值就应选得偏酸一些；如果是一个含有多个带正电氨基酸的蛋白，那么它就具有偏碱的等电点，所以在分离时就应该选得偏碱些。 但实际上，往往很难找到完全不含任何杂质的蛋白。当待分离的样品中含有少量其它蛋白时，导胶过程就可以起到一定的净化作用，使后续的分析更为简单。